ABSTRACT
Laminina-1 liga-se especificamente a formas tripomastigotas de Trypanosoma cruzi e anticorpos gerados contra laminina-1 inibem entre 62-75 por cento a interiorizaçäo do T. cruzi em células LLC-MK2, sugerindo a participaçäo desta glicoproteína no processo de adesäo/interiorizaçäo do parasita em células näo-fagocíticas profissionais. Uma glicoproteína de peso molecular aparente de 85 kDa, denominada LBG (Laminin Binding Glycoprotein), foi identificada em formas tripomastigotas como o principal ligante de laminina-1 no Trypanosoma cruzi, sendo a interaçäo laminina-LBG independente dos carboidratos de ambas as moléculas e mediada preferencialmente pelo fragmento E8 da laminina-1. A LBG é reconhecida por um anticorpo monoclonal (H1A10), previamente descrito na literatura...
Subject(s)
Basement Membrane , Eukaryota , Extracellular Matrix , DNA Fragmentation , Glycoproteins , Laminin/isolation & purification , Receptors, Cytoadhesin , Trypanosoma cruzi , Blotting, Western , Cell Culture Techniques , Chromatography , Culture MediaABSTRACT
Com o objetivo de elucidar a estrutura de tiossemicarbazonas de aldeídos heterocíclicos, potencialmente antimaláricos, foram preparados quatro compostos desta classe, sendo analisados mediante espectrometria de infravermelho e de ressonância magnética protônica. A análise estrutural sugere grande conjugaçäo por deslocalizaçäo eletrônica, estabilizando a cadeia lateral em determinada configuraçäo, onde um dos prótons tioureídicos interage com o grupo carbonila e o outro com o átomo de nitrogênio da dupla ligaçäo